Preview

Генетика и разведение животных

Расширенный поиск
Доступ открыт Открытый доступ  Доступ закрыт Только для подписчиков

Концентрация рекомбинантного лактоферрина человека в молоке трансгенных коз третьего и четвертого года лактации

https://doi.org/10.31043/2410-2733-2020-3-3-11

Полный текст:

Аннотация

Исследован показатель концентрации рекомбинантного лактоферрина человека (рчЛФ) в молоке 22 трансгенных коз разного возраста: среднее содержание рчЛФ в молоке животных-продуцентов 4-го года лактации было выше аналогичного показателя коз 3-го года лактации на 13,7% (6,07 и 5,24 г/л, соответственно).
Установлено, что наибольшее количество рекомбинантного гликопротеина вырабатывалось молочной железой животных во 2 и 4 кварталах исследуемого годового периода — 6,40 и 6,33 г/л для продуцентов 3-его года и 8,14 и 7,02 г/л для коз 4-ого года лактации, соответственно. Выявлена корреляция между содержанием целевого белка в молоке и сезоном года (p<0,01) — максимальная продукция рчЛФ в молоко коз установлена для позднего весеннего и зимнего периодов.
Отмечена вариабельность в содержании белка в молоке между особями. У животного №0747 за время исследования установлен относительно низкий уровень изучаемого показателя — 0,11–2,52 г/л, тогда как максимальная его величина выявлена у продуцента №0403 — 4,52–9,06 г/л (разница более чем в 4 раза). Диапазон индивидуальной вариабельности по показателю содержания рчЛФ в молоке коз 3-ей и 4-ой лактации составил 0,11–9,06 г/л.
Анализ концентрации рчЛФ в молоке и мониторинг его динамики позволяют получать данные, которые в дальнейшем могут использоваться при составлении селекционных программ, планировании производства молока, а также для улучшения генофонда стада трансгенных животных.

Об авторах

Д. М. Богданович
РУП «Научно-практический центр Национальной академии наук Беларуси по животноводству»
Беларусь

Богданович Дмитрий Михайлович — кандидат сельскохозяйственных наук 

222160, Минская область, г. Жодино, ул. Фрунзе, 11



Е. В. Петрушко
РУП «Научно-практический центр Национальной академии наук Беларуси по животноводству»
Беларусь

Петрушко Елена Владимировна — научный сотрудник 

222160, Минская область, г. Жодино, ул. Фрунзе, 11



В. Н. Кузнецова
РУП «Научно-практический центр Национальной академии наук Беларуси по животноводству»
Беларусь

Кузнецова Виктория Николаевна — научный сотрудник 

222160, Минская область, г. Жодино, ул. Фрунзе, 11



Список литературы

1. Sorensen M. The proteins in whey / M. Sorensen, S. P. L. Sorensen // Compt. Rend. Trav. Lab. Carlsberg, Ser. Chim. – 1939. – Vol. 23. – P. 35-99.

2. Петрушко Е. В., Богданович Д. М. Качественная характеристика молока коз-продуцентов рекомбинантного лактоферрина человека третьего и четвертого года лактации // Перспективные аграрные и пищевые инновации : материалы Междунар. науч.-практ. конф., г. Волгоград, 6-7 июня 2019 г. Волгоград, 2019. Ч. 1. С. 161-171.

3. Богданович Д. М., Петрушко Е. В. Экспрессия рекомбинантного лактоферрина человека в молоке коз-продуцентов в течение года // Новости науки в АПК. Ставрополь : Агрус, 2018. № 2(11), т. 1 (по материалам VI Междунар. конф. «Инновационные разработки молодых учёных – развитию агропромышленного комплекса»). С. 168-172.

4. Masson P. L. An iron-binding protein common to many external secretions / P. L. Masson et al. // Clin. Chem. Acta. – 1966. – Vol. 14. – P. 735-739.

5. Masson P. L. Lactoferrin, an iron binding protein in neutrophilic leukocytes / P. L. Masson et al. // J. Exp. Med. – 1969. – Vol. 130. – P. 643-658.

6. Levay P. F. Lactoferrin: a general review / P. F. Levay et al. // Haematologica. – 1995. – Vol. 80. – P. 252-267.

7. Влияние рекомбинантного лактоферрина человека на биологическую полноценность и санитарное качество спермы хряков / Д. М. Богданович, Т. Н. Бровко, И. Н. Шевцов, О. И. Гливанская, Н. А. Гродникова // Зоотехническая наука Беларуси : сб. науч. тр. Жодино, 2018. Т. 53, ч. 1 : Генетика, разведение, селекция, биотехнология размножения и воспроизводство. Технология кормов и кормления, продуктивность. С. 21-28.

8. Zarember K. A. Human polymorphonuclear leukocytes inhibit Aspergillus fumigatus conidial growth by lactoferrin-mediated iron depletion / K. A. Zarember et al. // Journal of Immunology. – 2007. – Vol. 178. – P. 6367-6373.

9. Valenti P. Lactoferrin: an important host defense against microbial and viral attack / P. Valenti et al. // Cellular and Molecular Life Sciences. – 2005. – Vol. 62. – P. 2576-2587.

10. Actor J. K. Lactoferrin as a natural immune modulator / J. K. Actor et al. // Current Pharmaceutical Design. – 2009. – Vol. 15. – P. 1956-1973.

11. Legrand D. Lactoferrin: a modulator of immune and inflammatory responses / D. Legrand et al. // Cellular and Molecular Life Sciences. – 2005. – Vol. 62. – P. 2549-2559.

12. Ward P. P. Lactoferrin and host defense / P. P. Ward et al. // Biochem. Cell Biol. – 2002. – Vol. 80. – P. 95-102.

13. Ward P. P. Multifunctional roles of lactoferrin: a critical overview / P. P. Ward et al. // Cellular and Molecular Life Sciences. – 2005. – Vol. 62. – P. 2540-2548.

14. Wakabayashi H. K. Lactoferrin research, technology and applications / H. K. Wakabayashi et al. // Int. Dairy J. – 2006. – Vol. 16. – P. 1241-1251.

15. Stelwagen K. Immune components of bovine milk and colostrum / K. Stelwagen et al. // J. Anim. Sci. – 2009. – Vol. 87. – P. 3-9.

16. García-Montoya I. Lactoferrin a multiple bioactive protein: An overview / I. García-Montoya et al. // J. Anim. Sci. – 2012. – Vol. 182. – P. 226-236.

17. Sanchez L. Concentration of lactoferrin and transferring throughout lactation in cow’s colostrums and milk / L. Sanchez et al. // Biol. Chem. Hoppe-Seyler. – 1988. – Vol. 369. – P. 1005-1008.

18. Montagne P. Changes in lactoferrin and lysozyme levels in human milk during the first twelve weeks of lactation / P. Montagne et al. // Adv. Exp. Med. Biol. – 2001. – Vol. 501. – P. 241-247.

19. Stumpf Р. Secretory and defensive functions of the duct system of the lactating mammary gland of the African elephant (Loxodonto africana, proboscidea) / Р. Stumpf, U. Welsch // Zoomorphology. – 2004. – Vol. 123. – P. 155-167.

20. Baker E. Molecular structure, binding properties and dynamics of lactoferrin / E. Baker et al. // Cell Mol. Life Sci. – 2005. – Vol. 62(22) . – Р. 2592-30.

21. Conesa C. Isolation of lactoferrin from milk of different species: Calorimetric and antimicrobial studies / C. Conesa et al. // Comp. Biochem. Physiol. B. Biochem. Mol. Biol. – 2008. – Vol. 150. – Р. 131-139.

22. Hiss S. Lactoferrin concentrations in goat milk throughout lactation / S. Hiss et al. // Small Ruminant Research. – 2008. – Vol. 80. – Р. 87-90.

23. Conesa C. Recombinant human lactoferrin: a valuable protein for pharmaceutical products and functional foods / C. Conesa et al. // Biotechnol Adv. – 2010. – Vol. 28. – Р. 831-838.

24. Будевич А. И., Богданович Д. М., Петрушко Е. В. Микробиологические показатели и количество соматических клеток при хранении молока коз-продуцентов rhlf второго и третьего года лактации // Новые подходы к разработке технологий производства и переработки сельскохозяйственной продукции : материалы Междунар. науч.-практ. конф., г. Волгоград, 6-7 июня 2018 г. Волгоград, 2018. С. 135-139.

25. Clark A. J. The mammary gland as a bioreactor: expression, processing, and production of recombinant proteins / A. J. Clark et al. // Journal of Mammary Gland Biology and Neoplasia. – 1998. – Vol. 3. – Р. 337-350.

26. Houdebine L. M. Production of pharmaceutical proteins by transgenic animals / L. M. Houdebine et al. // Comparative Immunology, Microbiology and Infectious Diseases. – 2009. – Vol. 32. – Р. 107-121.

27. Zhang J. Expression of active recombinant human lactoferrin in the milk of transgenic goats / J. Zhang et al. // Protein Expr. Purif. – 2008. – Vol. 57(2). – Р. 127-135.

28. Han Z. S. High-level expression of human lactoferrin in the milk of goats by using replication-defective adenoviral vectors / Z. S. Han et al. // Protein Expr. Purif. – 2007. – Vol. 53. – Р. 225-231.

29. Yua H. The dominant expression of functional human lactoferrin in transgenic cloned goats using a hybrid lactoferrin expression construct / H. Yua et al. // Journal of Biotechnology. – 2012. – Vol. 53. – Р. 198-205.

30. Физико-химические показатели молока коз-продуцентов рекомбинантного лактоферрина третьего и четвёртого года лактации / А. И. Будевич и др. // Зоотехническая наука Беларуси : сб. науч. тр., посвящ. 70-летию со дня основания Научно-практического центра Национальной академии наук Беларуси по животноводству. Жодино, 2019. Т. 54, ч. 2 : Технология кормов и кормления, продуктивность. Технология производства, зоогигиена, содержание. С. 141-147.

31. Budzevich A. Recombinant human lactoferrin expressed in transgenic goats / A. Budzevich et al. // The Xth International Conference on Lactoferrin, Structure, Function and applications, 08–12 May, 2011. Mazatlan, Mexico. O-VI-2. P. 66.

32. Maga E. A. Productions and processing of milk from transgenic goats expressing human lysozyme in the mammary gland / E. A. Maga et al. // Journal of Dairy Science. – 2006. – Vol. 89. – № 2. – P. 518-524.

33. Goldman I. Production of human lactoferrin in animal milk / I. Goldman et al. // Biochemistry and Cell Biology. – 2012. – Vol. 90(3). – Р. 513-519.

34. Semak I. V. Development of dairy herd of transgenic goats as biofactory for large-scale production of biologically active recombinant human lactoferrin / I. V. Semak et al. // Transgenic Research. – 2019. – Vol. 28. – Issue 5-6. – P. 465-478. DOI: 10.1007/s11248-019-00165-y.


Для цитирования:


Богданович Д.М., Петрушко Е.В., Кузнецова В.Н. Концентрация рекомбинантного лактоферрина человека в молоке трансгенных коз третьего и четвертого года лактации. Генетика и разведение животных. 2020;(3):3-11. https://doi.org/10.31043/2410-2733-2020-3-3-11

For citation:


Bogdanovich D., Petrushko Е., Kuzniatsova V. The concentration of recombinant human lactoferrin in the milk of transgenic goats of the third and fourth year of lactation. Genetics and breeding of animals. 2020;(3):3-11. (In Russ.) https://doi.org/10.31043/2410-2733-2020-3-3-11

Просмотров: 149


ISSN 2410-2733 (Print)